Biologie de la peau

superoxydes dismutases/SOD/superoxyde dismutase

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Les superoxydes dismutases (SOD) sont des métalloprotéines responsable de la dismutation spontanée du radical superoxyde en peroxyde d’hydrogène   selon la réaction suivante :

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Elles sont de trois types :

-* une SOD à cuivre et à zinc (Cu,Zn-SOD), intracellulaire, située dans le cytoplasme et dans l’espace intermembranaire des mitochondries ; elle remplit une action antioxydante importante dans l’espace intermembranaire mitochondrial où il y a une accumulation importante de protons. En effet, les O2•- entrants dans cet espace seront immédiatement dismutés par la Cu,Zn-SOD afin d’éviter la formation des radicaux plus réactifs, les HO2·. Cette action antioxydante évite l’oxydation des acides gras polyinsaturés, et par conséquent protège des réactions en chaîne dans cette partie cellulaire riche en lipides
insaturés.

-* une autre SOD à cuivre et à zinc est extracellulaire principalement dans la matrice extracellulaire   des tissus et à un degré moindre dans les liquides extracellulaires des tissus (plasma, lymphe) ; elle joue un rôle important dans la protection des surfaces cellulaires et des protéines de la matrice extracellulaire contre l’action des O2•- ,

-* une SOD à manganèse (Mn-SOD) qui est située à la fois dans la matrice et au niveau de la membrane interne de la mitochondrie.

-* Le peroxyde d’hydrogène formé peut être à son tour éliminé par deux autres enzymes : la catalase   et la gluthathion peroxydase  .

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