Biologie de la peau

La jonction dermo-épidermique

(article mis à jour avec nouvelle bibliographie)
mercredi 11 novembre 2015 par Michel Démarchez

La jonction dermo-épidermique   également dénommée membrane basale épidermique, est la région acellulaire qui sépare le derme   de l’épiderme  .

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Vue au microscope électronique à transmission de la jonction dermo-épidermique de la peau humaine.

 1. Structure de la jonction dermo-épidermique  

Quatre zones sont classiquement distinguées, de l’épiderme   vers le derme   :

-* la membrane plasmique des cellules de la couche basale de l’épiderme avec au niveau des kératinocytes   basaux des structures d’attache : les hémidesmosomes ; les mélanocytes   et les cellules de Merkel   ne présentent pas d’hémidesmosomes ; les mélanocytes présentent des systèmes d’adhésion focales et les cellules de Merkel des densifications de leur membrane plasmique au contact de la terminaison nerveuse qui leur est associée.

-* la lamina lucida d’une épaisseur de 20 à 40 nm ; elle est traversée par des filaments d’ancrage de diamètre 5 à 7 nm qui sont riches en laminine 332 (anciennement laminine 5) et 311 (anciennement laminine 6), et qui se lient à la portion extracellulaire de l’intégrine α6β4 à la surface des kératinocytes pour former un complexe d’adhésion avec les hémidesmosomes. Entre les hémidesmosomes, les filaments d’ancrage sont moins abondants et leur composition est différente ; c’est l’intégrine α3β1 qui est alors associée au complexe laminine 332-laminine 311 ou 321.

-* la lamina densa d’une épaisseur variable avec l’âge (30 à 60 nm) qui est majoritairement constitutée de collagène   de type IV mais également de laminines 511 (anciennement laminine 10) et 321 (anciennement laminine 7) , de nidogène et de protéoglycannes, en particulier, le perlecane. Elle constitue une zone d’ancrage intermédiaire pour les filaments d’ancrage issus de l’épiderme et les fibres d’ancrage issues de la zone fibrillaire du derme papillaire. Au niveau des cellules de Merkel, la lamina densa fusionne avec celle qui entoure la terminaison nerveuse. La lamina densa serait plus épaisse chez l’homme que chez la femme alors que la lamina lucida a la même épaisseur dans les deux sexes. Lamina densa et lamina lucida sont plus fines en regard des mélanocytes.

-* la zone fibrillaire comprend des fibres d’ancrages d’une épaisseur de 20 à 60 nm, qui s’élargissent à leur extrémité et présentent sur leur partie médiane des bandes de périodicité irrégulière, soit denses et épaisses, soit fines et claires. Les fibres d’ancrage sont constituées de collagène de type VII. Elles font le lien entre la lamina densa et les plaques d’ancrage dans le derme papillaire ou forment des boucles enchevétrées joignant deux parties de la lamina densa.

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Représentation schématique de la jonction dermo-épidermique.

Des études récentes montrent que l’organisation de la jonction dermo-épidermique pourrait impliquer des contacts entre les différents constituants beaucoup plus étroits que ce que l’on avait imaginé. Ainsi, le collagène de type VII des fibres d’ancrage pourrait être en contact avec la laminine-5 des fibrilles d’ancrage. Les laminines font donc le lien entre les différents types de collagène formant la lame basale ou la matrice extracellulaire  , et les hémidesmosomes.

 2. Les hémidesmosomes

Les hémidesmosomes relient la cellule à la membrane basale en ancrant le cytosquelette de kératines   de la cellule à la lame basale. Ils sont composés de trois plaques denses :

-* une plaque interne à laquelle sont reliée des filaments intermédiaires de type cytokératines (K5 et K14) par l’intermédiaire de la plectine et de l’antigène de la pemphigoïde bulleuse de 230 kDa ou BP230,

-* une plaque externe accolée à la membrane cytoplasmique qui contient les parties cytoplasmiques de BP180 et de la sous unité b4 de l’intégrine α6β4, deux protéines transmembranaires de l’hémidesmosome, la tetraspine CD 151 et également deux protéines moins bien caractérisées, les protéines P200 et IFAP 300. Les portions carboxy-terminales de BP230 et de la plectine interagissent avec les filaments de kératines (K5 et K14) et leur portions amino-terminales avec les domaines cytoplasmiques de BP180 et la sous-unité b4 de l’intégrine α6β4.

-* et une plaque sous-basale dans la lamina lucida, formée par la jonction entre les deux protéines transmembranaires, l’intégrine α6β4 et l’antigène de la pemphigoïde bulleuse de 180 kDa ou BP180 (également dénommée BPAG2 ou collagène XVII) et la laminine-332.
Les filaments d’ancrage constitués de la laminine-332 et de la partie extracellulaire de BP180 partent de la plaque sous-basale, traversent la lamina lucida pour se connecter aux fibrilles d’ancrage au sein de la lamina densa.

Il est à noter que les filaments intermédiaires de kératine ne se fixent pas de la même façon au niveau d’un desmosome   ou d’un hémidesmosome.

La fonction d’adhésion des hémidesmosomes est donc assurée par des interactions entre les filaments intermédiaires de kératines (K5 et K14), la plaque dense (BPAG1 et plectine), les fins filaments d’ancrage (intégrines et BPAG2), la lamina densa (laminines 332 et 311), les fibrilles d’ancrage (collagène VII) et les fibrilles de collagène (collagènes de type I et III) du derme papillaire.

 3. Rôle de la jonction dermo-épidermique

Elle assure dans la peau plusieurs fonctions fondamentales :

-* celle de support mécanique pour l’adhésion de l’épiderme au derme

-* celle de déterminer la polarité des kératinocytes basaux, l’organisation spatiale des kératinocytes et donc la structure de l’épiderme. Lors de la stratification de l’épiderme, les kératinocytes qui proliférent restent attachés à la membrane basale et les cellules-filles générées migrent dans les couches supérieures de l’épiderme vers l’extérieur.

-* celle de barrière sélective permettant le contrôle des échanges moléculaires et cellulaires entre les deux compartiments.

-*et également un rôle fondamental lors de la réépidermisation lors de la cicatrisation   cutanée en servant, au travers des glycoprotéines qui la constituent (principalement les laminines) de support pour l’adhésion et la migration des kératinocytes.

 Bibliographie

La jonction dermo-épidermique

Breitkreutz D., · Mirancea N., · Nischt R. (2009). Basement membranes in skin : unique matrix structures with diverse functions ? Histochem Cell Biol 132:1–10.

Breitkreutz D, Koxholt I, Thiemann K, Nischt R. Skin basement membrane : the
foundation of epidermal integrity—BM functions and diverse roles of bridging
molecules nidogen and perlecan. Biomed Res Int. 2013 ;2013:179784. doi :
10.1155/2013/179784. Epub 2013 Mar 21. Review. PubMed PMID : 23586018 ; PubMed
Central PMCID : PMC3618921.

Les hémidesmosomes

Hopkinson SB, Hamill KJ, Wu Y, Eisenberg JL, Hiroyasu S, Jones JC. Focal
Contact and Hemidesmosomal Proteins in Keratinocyte Migration and Wound Repair.
Adv Wound Care (New Rochelle). 2014 Mar 1 ;3(3):247-263. Review. PubMed PMID :
24669360 ; PubMed Central PMCID : PMC3955972.

Zhang H, Labouesse M. The making of hemidesmosome structures in vivo. Dev Dyn.
2010 May ;239(5):1465-76. doi : 10.1002/dvdy.22255. Review. PubMed PMID : 20205195.

Tsuruta D, Hashimoto T, Hamill KJ, Jones JC. Hemidesmosomes and focal contact
proteins : functions and cross-talk in keratinocytes, bullous diseases and wound
healing. J Dermatol Sci. 2011 Apr ;62(1):1-7. doi : 10.1016/j.jdermsci.2011.01.005.
Epub 2011 Jan 21. Review. PubMed PMID : 21376539 ; PubMed Central PMCID :
PMC4492441.

Les composants moléculaires de la jonction dermo-épidermique

Bouameur JE, Favre B, Borradori L. Plakins, a versatile family of cytolinkers :
roles in skin integrity and in human diseases. J Invest Dermatol. 2014 Apr ;134(4):885-94. doi : 10.1038/jid.2013.498. Epub 2013 Dec 19. Review. PubMed
PMID : 24352042.

Chung HJ, Uitto J. Type VII collagen : the anchoring fibril protein at fault in
dystrophic epidermolysis bullosa. Dermatol Clin. 2010 Jan ;28(1):93-105. doi :
10.1016/j.det.2009.10.011. Review. PubMed PMID : 19945621 ; PubMed Central PMCID:PMC2791403.

Farach-Carson MC, Warren CR, Harrington DA, Carson DD. Border patrol : insights
into the unique role of perlecan/heparan sulfate proteoglycan 2 at cell and
tissue borders. Matrix Biol. 2014 Feb ;34:64-79. doi : 10.1016/j.matbio.2013.08.004. Epub 2013 Aug 31. Review. PubMed PMID : 24001398 ;
PubMed Central PMCID : PMC3938997.

Hamill KJ, Hiroyasu S, Colburn ZT, Ventrella RV, Hopkinson SB, Skalli O, Jones JC. Alpha actinin-1 regulates cell-matrix adhesion organization in keratinocytes:consequences for skin cell motility. J Invest Dermatol. 2015 Apr ;135(4):1043-52. doi : 10.1038/jid.2014.505. Epub 2014 Nov 28. PubMed PMID : 25431851 ; PubMed Central PMCID : PMC4366307.

Iorio V, Troughton LD, Hamill KJ. Laminins : Roles and Utility in Wound Repair.
Adv Wound Care (New Rochelle). 2015 Apr 1 ;4(4):250-263. Review. PubMed PMID :
25945287 ; PubMed Central PMCID : PMC4397997.

Timpl R, Rohde H, Robey PG, Rennard SI, Foidart JM, Martin GR (1979). Laminin – a glycoprotein from basement membranes. J Biol Chem., 254(19):9933-9937.

Villone D., Fritsch A., Koch M.¶, Bruckner-Tuderman L., Hansen U., and Bruckner P. (2008). Supramolecular Interactions in the Dermo-epidermal Junction Zone : ANCHORING FIBRIL-COLLAGEN VII TIGHTLY BINDS TO BANDED COLLAGEN FIBRILS*. J. Biol. Chem. 283 (36) : 24506–24513.


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