Biologie de la peau https://biologiedelapeau.fr/ fr SPIP - www.spip.net La jonction dermo-épidermique https://biologiedelapeau.fr/spip.php?article47 https://biologiedelapeau.fr/spip.php?article47 2015-11-11T22:30:00Z text/html fr Michel Démarchez jonction dermo-épidermique - <a href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?rubrique33" rel="directory">la jonction dermo-épidermique</a> / <a href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot118" rel="tag">jonction dermo-épidermique</a> <div class='rss_chapo'><p>La <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot118' name='mot118_0' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>jonction dermo-épidermique</span><span class="gl_js" title="jonction dermo-épidermique"> </span><span class="gl_jst" title="La jonction dermo-épidermique également dénommée membrane basale épidermique, est la région acellulaire qui sépare le derme de l'épiderme."> </span></a> également dénommée membrane basale épidermique, est la région acellulaire qui sépare le <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot117' name='mot117_1' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>derme</span><span class="gl_js" title="derme"> </span><span class="gl_jst" title="Le derme est une des trois couches constitutives de la peau comprise entre l'épiderme et l'hypoderme. C'est un tissu conjonctif qui est principalement composé d'une matrice extracellulaire produite par des fibroblastes, la principale population cellulaire dermique."> </span></a> de l'<a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot116' name='mot116_2' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>épiderme</span><span class="gl_js" title="épiderme"> </span><span class="gl_jst" title="L'épiderme, est la couche la plus superficielle de la peau. C'est un épithélium squameux stratifié kératinisé qui se renouvelle continuellement. Les kératinocytes représente la population majoritaire des cellules épidermiques (90 à 95 %). Les autres types cellulaires sont les mélanocytes, les cellules de Langerhans et les cellules de Merkel. L'épiderme ne contient ni vaisseau sanguin ni vaisseau lymphatique, mais renferme de nombreuses terminaisons nerveuses libres. La fonction primaire de l'épiderme est de produire la couche cornée qui forme une couche protectrice semi-perméable permettant la vie terrestre, en empèchant la perte en eau, en maintenant une hydratation satisfaisante de la peau et en évitant une hyperhydratation."> </span></a>.</p> <dl class='spip_document_81 spip_documents spip_documents_center'> <dt><img src='https://biologiedelapeau.fr/IMG/jpg/JDE-hemidesmosome-MET-Legendes-web-francais.jpg' width='800' height='600' alt='JPEG - 81.2 ko' /></dt> <dt class='spip_doc_titre' style='width:350px;'><strong>Vue au microscope électronique à transmission de la jonction dermo-épidermique de la peau humaine.</strong></dt> </dl></div> <div class='rss_texte'><div class="cs_sommaire cs_sommaire_sans_fond" id="outil_sommaire"> <div class="cs_sommaire_inner"> <div class="cs_sommaire_titre_sans_fond"> Sommaire </div> <div class="cs_sommaire_corps"> <ul> <li><a title="1. Structure de la jonction dermo-épidermique" href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?page=backend#outil_sommaire_0">1. Structure de la jonction dermo-épidermique</a></li> <li><a title="2. Les hémidesmosomes" href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?page=backend#outil_sommaire_1">2. Les hémidesmosomes</a></li> <li><a title="3. Rôle de la jonction dermo-épidermique" href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?page=backend#outil_sommaire_2">3. Rôle de la jonction dermo-épidermique</a></li> <li><a title="Bibliographie" href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?page=backend#outil_sommaire_3">Bibliographie</a></li> </ul> </div> </div> </div><h3 class="spip" id="outil_sommaire_0"><a title="Sommaire" href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?page=backend#outil_sommaire" class="sommaire_ancre"> </a>1. Structure de la <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot118' name='mot118_0' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>jonction dermo-épidermique</span><span class="gl_js" title="jonction dermo-épidermique"> </span><span class="gl_jst" title="La jonction dermo-épidermique également dénommée membrane basale épidermique, est la région acellulaire qui sépare le derme de l'épiderme."> </span></a></h3><p align=justify>Quatre zones sont classiquement distinguées, de l'<a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot116' name='mot116_1' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>épiderme</span><span class="gl_js" title="épiderme"> </span><span class="gl_jst" title="L'épiderme, est la couche la plus superficielle de la peau. C'est un épithélium squameux stratifié kératinisé qui se renouvelle continuellement. Les kératinocytes représente la population majoritaire des cellules épidermiques (90 à 95 %). Les autres types cellulaires sont les mélanocytes, les cellules de Langerhans et les cellules de Merkel. L'épiderme ne contient ni vaisseau sanguin ni vaisseau lymphatique, mais renferme de nombreuses terminaisons nerveuses libres. La fonction primaire de l'épiderme est de produire la couche cornée qui forme une couche protectrice semi-perméable permettant la vie terrestre, en empèchant la perte en eau, en maintenant une hydratation satisfaisante de la peau et en évitant une hyperhydratation."> </span></a> vers le <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot117' name='mot117_2' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>derme</span><span class="gl_js" title="derme"> </span><span class="gl_jst" title="Le derme est une des trois couches constitutives de la peau comprise entre l'épiderme et l'hypoderme. C'est un tissu conjonctif qui est principalement composé d'une matrice extracellulaire produite par des fibroblastes, la principale population cellulaire dermique."> </span></a> : </p> <p align=justify>-* la <strong>membrane plasmique </strong> des cellules de la couche basale de l'épiderme avec au niveau des <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot119' name='mot119_3' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>kératinocytes</span><span class="gl_js" title="kératinocyte<br />kératinocytes"> </span><span class="gl_jst" title="Les kératinocytes représente la population majoritaire des cellules épidermiques (90 à 95 %)."> </span></a> basaux des structures d'attache : les hémidesmosomes ; les <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot100' name='mot100_4' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>mélanocytes</span><span class="gl_js" title="mélanocyte<br />mélanocytes"> </span><span class="gl_jst" title="Le mélanocyte est une cellule dendritique de la peau possédant une activité dopa-oxydasique et produisant la mélanine, le pigment de la peau."> </span></a> et les <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot90' name='mot90_5' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>cellules de Merkel</span><span class="gl_js" title="cellule de Merkel<br />cellules de Merkel"> </span><span class="gl_jst" title="Les cellules de Merkel sont des mécanorécepteurs à adaptation lente de type I responsable de la sensation tactile fine qui se situent dans la couche basale de l'épiderme et au niveau du bulge dans les follicules pileux et qui détectent par leur microvillosités les déformations localisées, proches d'eux et qui libèrent des neuromédiateurs vers les fibres nerveuses."> </span></a> ne présentent pas d'hémidesmosomes ; les mélanocytes présentent des systèmes d'adhésion focales et les cellules de Merkel des densifications de leur membrane plasmique au contact de la terminaison nerveuse qui leur est associée.</p> <p align=justify>-* la <strong> <i>lamina lucida</i> </strong> d'une épaisseur de 20 à 40 nm ; elle est traversée par des filaments d'ancrage de diamètre 5 à 7 nm qui sont riches en laminine 332 (anciennement laminine 5) et 311 (anciennement laminine 6), et qui se lient à la portion extracellulaire de l'intégrine α6β4 à la surface des kératinocytes pour former un complexe d'adhésion avec les hémidesmosomes. Entre les hémidesmosomes, les filaments d'ancrage sont moins abondants et leur composition est différente ; c'est l'intégrine α3β1 qui est alors associée au complexe laminine 332-laminine 311 ou 321.</p> <p align=justify>-* la <strong> <i>lamina densa</i> </strong> d'une épaisseur variable avec l'âge (30 à 60 nm) qui est majoritairement constitutée de <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot99' name='mot99_6' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>collagène</span><span class="gl_js" title="collagène<br />collagènes"> </span><span class="gl_jst" title="Les collagènes fibrillaires sont, de loin, les protéines les plus abondantes dans la peau humaine, constituant plus de 90% de son poids sec. Le collagène de type I représente 60 à 80% des collagènes du derme et de l'hypoderme alors que le collagène de type III compte pour 15 à 25% et le collagène de type V pour 2 à 5%. Les collagènes fibrillaires de type I, III, et V s'auto-assemblent en fibres plus épaisses qui forment un réseau tridimensionnel dans toute l'épaisseur du derme. Ils donnent à la peau sa force de résilience et sont essentiels à son intégrité tissulaire. Le réseau de collagène est organisé et maintenu sous une tension mécanique dynamique fourni par les fibroblastes responsable de sa production.<br /><br /> <br />Tous les collagènes fibrillaires sont caractérisés par la formation d'une triple hélice due à l'association de trois chaînes peptidiques. Chaque chaine polypeptidique est, à l'origine, synthétisée avec des acides aminés additionnels qui les rendent solubles. La triple hélice soluble dénommée pro-collagène est assemblée à l'intérieur du fibroblaste. Le pro-collagène est secrété par les fibroblastes et les peptides terminaux sont ensuite coupés par deux enzymes dans l'espace extracellulaire. L'excision de ces parties terminales produit du collagène qui s'assemble spontanément en grosses fibres qui sont enzymatiquement pontées.<br /><br /> <br />Les fibres réticulaires sont composées de collagène de type III et sont observées après une coloration à l'argent, au niveau de la jonction dermo-épidermique et des lames basales des vaisseaux sanguins, des nerfs et des adipocytes.<br /><br />Pour plus de détails, voir :<br /><br /> <ul class="spip"><li> <a href="http://fr.wikipedia.org/wiki/Collag%C3%A8ne" class="spip_out" rel="external">Collagène Wikipedia</a><br /> <br /></li><li> <a href="http://pages.usherbrooke.ca/bcm-514-bl/3f.html" class="spip_out" rel="external">Biochimie des protéines BCM-514</a></li></ul>"> </span></a> de type IV mais également de laminines 511 (anciennement laminine 10) et 321 (anciennement laminine 7) , de nidogène et de protéoglycannes, en particulier, le perlecane. Elle constitue une zone d'ancrage intermédiaire pour les filaments d'ancrage issus de l'épiderme et les fibres d'ancrage issues de la zone fibrillaire du derme papillaire. Au niveau des cellules de Merkel, la lamina densa fusionne avec celle qui entoure la terminaison nerveuse. La lamina densa serait plus épaisse chez l'homme que chez la femme alors que la lamina lucida a la même épaisseur dans les deux sexes. Lamina densa et lamina lucida sont plus fines en regard des mélanocytes.</p> <p align=justify>-* la <strong>zone fibrillaire</strong> comprend des fibres d'ancrages d'une épaisseur de 20 à 60 nm, qui s'élargissent à leur extrémité et présentent sur leur partie médiane des bandes de périodicité irrégulière, soit denses et épaisses, soit fines et claires. Les fibres d'ancrage sont constituées de collagène de type VII. Elles font le lien entre la lamina densa et les plaques d'ancrage dans le derme papillaire ou forment des boucles enchevétrées joignant deux parties de la lamina densa.</p> <dl class='spip_document_80 spip_documents spip_documents_center'> <dt><img src='https://biologiedelapeau.fr/local/cache-vignettes/L500xH509/Jonction-dermo-epidermique-schema-web-francais-327ff.jpg' width='500' height='509' alt='JPEG - 148.8 ko' /></dt> <dt class='spip_doc_titre' style='width:350px;'><strong>Représentation schématique de la jonction dermo-épidermique.</strong></dt> </dl><p align=justify>Des études récentes montrent que l'organisation de la jonction dermo-épidermique pourrait impliquer des contacts entre les différents constituants beaucoup plus étroits que ce que l'on avait imaginé. Ainsi, le collagène de type VII des fibres d'ancrage pourrait être en contact avec la laminine-5 des fibrilles d'ancrage. Les laminines font donc le lien entre les différents types de collagène formant la lame basale ou la <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot97' name='mot97_7' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>matrice extracellulaire</span><span class="gl_js" title="matrice extracellulaire"> </span><span class="gl_jst" title="La matrice extracellulaire est une structure complexe formée d'un réseau très organisé de fibres de collagène, de fibres élastiques et de fibres réticulaires"> </span></a>, et les hémidesmosomes.</p> <h3 class="spip" id="outil_sommaire_1"><a title="Sommaire" href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?page=backend#outil_sommaire" class="sommaire_ancre"> </a>2. Les hémidesmosomes</h3><p align=justify>Les hémidesmosomes relient la cellule à la membrane basale en ancrant le cytosquelette de <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot229' name='mot229_8' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>kératines</span><span class="gl_js" title="kératine<br />kératines"> </span><span class="gl_jst" title="Les kératines sont une famille de protéines ayant 2 formes principales <br /> <ul class="spip"><li> l'alpha-kératine (ou cytokératine) présente chez les <br /> mammifères dont l'homme. On en connaît 20<br /></li><li> la béta-kératine que l'on retrouve chez les reptiles <br /> et les oiseaux<br /> <br /> Les kératines sont les principales protéines du cytosquelette des kératinocytes et peuvent représenter jusqu'à 85 % des protéines totales des cornéocytes. Elles appartiennent à la super famille des filaments intermédiaires et se répartissent en 2 sous-familles, les kératines acides de type I (K9 à K28) et les kératines basiques de type II (K1 à K8 et K71 à K80) . <br /> <br /> Elles possèdent toutes la même organisation structurale avec un domaine centrale en hélice d'environ 310 acides aminés encadré par un domaine amino-terminal et un domaine carboxy terminal de taille extrêmement variable et de structure non hélicoïdale. La polymérisation des filaments de kératine se fait par l'assemblage d'hétérodimères de kératines acides et basiques qui vont s'assembler ensuite en tétramères qui s'associent finalement par leurs extrémités pour former un protofilament. L'association et la compaction de plusieurs protofilaments donnera naissance aux filaments intermédiaires de kératine de 10 à 12 nm de diamètre.<br /> <br /> Au cours de la différenciation des kératinocytes, différents hétérodimères de kératines vont être synthétisés. K5 et K14 sont exprimés dans les kératinocytes indifférenciés de la couche basale puis disparaissent dans les couches supérieures. K1 et K10 sont produits dans les couches suprabasales et sont absentes de la couche basale. Les kératines K6, K16, et K17 ne sont présentes que dans les épithéliums hyperprolifératifs et au cours de la cicatrisation cutanée lors de la phase de réépithélialisation.<br /> <br /> Bibliographie :<br /> <br /> <a href="http://www.medecinesciences.org/articles/medsci/pdf/2002/01/medsci2002181p45.pdf" class="spip_out" rel="external">Bousquet, Olivier ; Coulombe, Pierre A. ; Les kératines : un autre regard sur la biologie de la peau, Med Sci (Paris), 2002, Vol. 18, N° 1 ; p. 45-54 ; DOI : 10.1051/medsci/200218145</a></li></ul>"> </span></a> de la cellule à la lame basale. Ils sont composés de trois plaques denses :</p> <p align=justify>-* une plaque interne à laquelle sont reliée des filaments intermédiaires de type cytokératines (K5 et K14) par l'intermédiaire de la plectine et de l'antigène de la pemphigoïde bulleuse de 230 kDa ou BP230,</p> <p align=justify>-* une plaque externe accolée à la membrane cytoplasmique qui contient les parties cytoplasmiques de BP180 et de la sous unité b4 de l'intégrine α6β4, deux protéines transmembranaires de l'hémidesmosome, la tetraspine CD 151 et également deux protéines moins bien caractérisées, les protéines P200 et IFAP 300. Les portions carboxy-terminales de BP230 et de la plectine interagissent avec les filaments de kératines (K5 et K14) et leur portions amino-terminales avec les domaines cytoplasmiques de BP180 et la sous-unité b4 de l'intégrine α6β4.</p> <p align=justify>-* et une plaque sous-basale dans la lamina lucida, formée par la jonction entre les deux protéines transmembranaires, l'intégrine α6β4 et l'antigène de la pemphigoïde bulleuse de 180 kDa ou BP180 (également dénommée BPAG2 ou collagène XVII) et la laminine-332.<br class='autobr' /> Les filaments d'ancrage constitués de la laminine-332 et de la partie extracellulaire de BP180 partent de la plaque sous-basale, traversent la lamina lucida pour se connecter aux fibrilles d'ancrage au sein de la lamina densa.</p> <p align=justify>Il est à noter que les filaments intermédiaires de kératine ne se fixent pas de la même façon au niveau d'un <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot50' name='mot50_9' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>desmosome</span><span class="gl_js" title="desmosome<br />desmosomes"> </span><span class="gl_jst" title="Le desmosome est un système de jonction entre deux kératinocytes qui participent au maintien de la cohésion de l'épiderme."> </span></a> ou d'un hémidesmosome.</p> <p align=justify>La fonction d'adhésion des hémidesmosomes est donc assurée par des interactions entre les filaments intermédiaires de kératines (K5 et K14), la plaque dense (BPAG1 et plectine), les fins filaments d'ancrage (intégrines et BPAG2), la lamina densa (laminines 332 et 311), les fibrilles d'ancrage (collagène VII) et les fibrilles de collagène (collagènes de type I et III) du derme papillaire.</p> <h3 class="spip" id="outil_sommaire_2"><a title="Sommaire" href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?page=backend#outil_sommaire" class="sommaire_ancre"> </a>3. Rôle de la jonction dermo-épidermique</h3><p align=justify> Elle assure dans la peau plusieurs fonctions fondamentales :</p> <p align=justify>-* celle de support mécanique pour l'adhésion de l'épiderme au derme</p> <p align=justify>-* celle de déterminer la polarité des kératinocytes basaux, l'organisation spatiale des kératinocytes et donc la structure de l'épiderme. Lors de la stratification de l'épiderme, les kératinocytes qui proliférent restent attachés à la membrane basale et les cellules-filles générées migrent dans les couches supérieures de l'épiderme vers l'extérieur.</p> <p align=justify>-* celle de barrière sélective permettant le contrôle des échanges moléculaires et cellulaires entre les deux compartiments.</p> <p align=justify>-*et également un rôle fondamental lors de la réépidermisation lors de la <a href='https://biologiedelapeau.fr/spip.php?mot65' name='mot65_10' class='cs_glossaire'><span class='gl_mot'>cicatrisation</span><span class="gl_js" title="cicatrisation"> </span><span class="gl_jst" title=""> </span></a> cutanée en servant, au travers des glycoprotéines qui la constituent (principalement les laminines) de support pour l'adhésion et la migration des kératinocytes.</p> <h3 class="spip" id="outil_sommaire_3"><a title="Sommaire" href="https://biologiedelapeau.fr/spip.php?page=backend#outil_sommaire" class="sommaire_ancre"> </a>Bibliographie</h3> <p><strong>La jonction dermo-épidermique</strong></p> <p><a href="http://www.springerlink.com/content/g41v8337hh53j256/fulltext.pdf" class='spip_out' rel='external'>Breitkreutz D., · Mirancea N., · Nischt R. (2009). Basement membranes in skin : unique matrix structures with diverse functions ? Histochem Cell Biol 132:1–10.</a></p> <p><a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3618921/pdf/BMRI2013-179784.pdf" class='spip_out' rel='external'>Breitkreutz D, Koxholt I, Thiemann K, Nischt R. Skin basement membrane : the<br class='autobr' /> foundation of epidermal integrity—BM functions and diverse roles of bridging<br class='autobr' /> molecules nidogen and perlecan. Biomed Res Int. 2013 ;2013:179784. doi :<br class='autobr' /> 10.1155/2013/179784. Epub 2013 Mar 21. Review. PubMed PMID : 23586018 ; PubMed<br class='autobr' /> Central PMCID : PMC3618921.</a></p> <p><strong>Les hémidesmosomes</strong></p> <p><a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3955972/pdf/wound.2013.0489.pdf" class='spip_out' rel='external'>Hopkinson SB, Hamill KJ, Wu Y, Eisenberg JL, Hiroyasu S, Jones JC. Focal<br class='autobr' /> Contact and Hemidesmosomal Proteins in Keratinocyte Migration and Wound Repair.<br class='autobr' /> Adv Wound Care (New Rochelle). 2014 Mar 1 ;3(3):247-263. Review. PubMed PMID :<br class='autobr' /> 24669360 ; PubMed Central PMCID : PMC3955972.</a></p> <p><a href="http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/dvdy.22255/pdf" class='spip_out' rel='external'>Zhang H, Labouesse M. The making of hemidesmosome structures in vivo. Dev Dyn.<br class='autobr' /> 2010 May ;239(5):1465-76. doi : 10.1002/dvdy.22255. Review. PubMed PMID : 20205195.</a></p> <p><a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4492441/pdf/nihms702473.pdf" class='spip_out' rel='external'>Tsuruta D, Hashimoto T, Hamill KJ, Jones JC. Hemidesmosomes and focal contact <br class='autobr' /> proteins : functions and cross-talk in keratinocytes, bullous diseases and wound<br class='autobr' /> healing. J Dermatol Sci. 2011 Apr ;62(1):1-7. doi : 10.1016/j.jdermsci.2011.01.005.<br class='autobr' /> Epub 2011 Jan 21. Review. PubMed PMID : 21376539 ; PubMed Central PMCID :<br class='autobr' /> PMC4492441.</a></p> <p><strong>Les composants moléculaires de la jonction dermo-épidermique</strong></p> <p><a href="http://www.nature.com/jid/journal/v134/n4/pdf/jid2013498a.pdf" class='spip_out' rel='external'>Bouameur JE, Favre B, Borradori L. Plakins, a versatile family of cytolinkers :<br class='autobr' /> roles in skin integrity and in human diseases. J Invest Dermatol. 2014 Apr ;134(4):885-94. doi : 10.1038/jid.2013.498. Epub 2013 Dec 19. Review. PubMed<br class='autobr' /> PMID : 24352042.</a></p> <p><a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2791403/pdf/nihms152121.pdf" class='spip_out' rel='external'>Chung HJ, Uitto J. Type VII collagen : the anchoring fibril protein at fault in<br class='autobr' /> dystrophic epidermolysis bullosa. Dermatol Clin. 2010 Jan ;28(1):93-105. doi :<br class='autobr' /> 10.1016/j.det.2009.10.011. Review. PubMed PMID : 19945621 ; PubMed Central PMCID:PMC2791403.</a></p> <p><a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3938997/pdf/nihms522137.pdf" class='spip_out' rel='external'>Farach-Carson MC, Warren CR, Harrington DA, Carson DD. Border patrol : insights<br class='autobr' /> into the unique role of perlecan/heparan sulfate proteoglycan 2 at cell and<br class='autobr' /> tissue borders. Matrix Biol. 2014 Feb ;34:64-79. doi : 10.1016/j.matbio.2013.08.004. Epub 2013 Aug 31. Review. PubMed PMID : 24001398 ;<br class='autobr' /> PubMed Central PMCID : PMC3938997.</a></p> <p><a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4366307/pdf/nihms645079.pdf" class='spip_out' rel='external'>Hamill KJ, Hiroyasu S, Colburn ZT, Ventrella RV, Hopkinson SB, Skalli O, Jones JC. Alpha actinin-1 regulates cell-matrix adhesion organization in keratinocytes:consequences for skin cell motility. J Invest Dermatol. 2015 Apr ;135(4):1043-52. doi : 10.1038/jid.2014.505. Epub 2014 Nov 28. PubMed PMID : 25431851 ; PubMed Central PMCID : PMC4366307.</a></p> <p><a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4397997/pdf/wound.2014.0533.pdf" class='spip_out' rel='external'>Iorio V, Troughton LD, Hamill KJ. Laminins : Roles and Utility in Wound Repair.<br class='autobr' /> Adv Wound Care (New Rochelle). 2015 Apr 1 ;4(4):250-263. Review. PubMed PMID :<br class='autobr' /> 25945287 ; PubMed Central PMCID : PMC4397997.</a></p> <p><a href="http://www.jbc.org/content/254/19/9933.long" class='spip_out' rel='external'>Timpl R, Rohde H, Robey PG, Rennard SI, Foidart JM, Martin GR (1979). Laminin – a glycoprotein from basement membranes. J Biol Chem., 254(19):9933-9937.</a></p> <p><a href="http://www.jbc.org/content/283/36/24506.full.pdf+html" class='spip_out' rel='external'>Villone D., Fritsch A., Koch M.¶, Bruckner-Tuderman L., Hansen U., and Bruckner P. (2008). Supramolecular Interactions in the Dermo-epidermal Junction Zone : ANCHORING FIBRIL-COLLAGEN VII TIGHTLY BINDS TO BANDED COLLAGEN FIBRILS*. J. Biol. Chem. 283 (36) : 24506–24513.</a></p></div>